Ikatan Baru Ditemukan pada Semua Makhluk Hidup

Setelah 25 tahun penelitian, kimiawan di Amerika Serikat telah mengidentifikasi suatu ikatan kimia unik yang menyatukan molekul-molekul dimer kolagen tipe IV. Ikatan tersebut adalah ikatan sulfilimin (N=S), ikatan yang belum pernah ditemukan dalam molekul-molekul biologis sebelumnya, namun sebenarnya ikatan inilah yang menyebabkanya kuatnya jejaring kolagen ini pada semua jenis hewan mulai dari sponge laut sampai manusia dan bisa menjadi kunci dalam pengobatan penyakit autoimun sindrom Goodpasture.

Billy Hudson, dari Vanderbit University di Tennessee, telah mencurahkan waktunya selama bertahun-tahun untuk meneliti kolagen IV, yang merupakan komponen utama membran dasar dimana jaringan tersusun. Berbagai pemeriksaan kristalografi sinar-X dan spektrometri massa telah menemukan petunjuk tentang sifat-sifat yang mungkin dari ikatan antara kedua molekul ini, tetapi sifat pastinya belum pernah diketahui sampai sekarang. “Kami tahu bahwa ada ikatan kovalen,” kata Hudson, “tetapi kami tidak ada gambaran tentang jenis ikatannya.” Ada lebih dari 28 tipe kolagen berbeda, dan tipe IV terdiri dari dua bagian, masing-masing tersusun atas tiga subunit protein dengan gugus “ekor” kolagen triple-heliks dan gugus “kepala” protein non-kolagen. Kedua bagian kepala saling terkunci satu sama lain (diikat oleh ikatan sulfilimin) dan ekor kolagen terjalin dengan untai-untai di sekitarnya membentuk sebuah jaringan struktural dimana jaringan-jaringan bisa melekat.

Ikatan sulfilimin terbentuk antara gugus sulfida dari sebuah residu metionin pada salah satu gugus kepala ini dan gugus amin dari sebuah residu hidroksilin termodifikasi. Salah satu bukti kunci yang menunjukkan adanya ikatan sulfilimin, kata Hudson, adalah fakta bahwa dimer memiliki massa yang persis sama dengan dua unit lebih kecil dari kedua protein komponen – yang berarti bahwa atom-atom hidrogen dari gugus amina hidroksilin sudah tidak ada. Kami menggunakan beberapa spektrometri massa resolusi tertinggi yang ada, yang bisa mendeteksi selisih 0,001 unit massa [pada sebuah protein dengan massa 5000], dan selisihnya tepat dua,” tambahnya.

Tim peneliti ini menggabungkan data spektroskopi massa ini dengan spektroskopi NMR, yang bisa memberikan lebih banyak informasi tentang lingkungan kimiawi di sekitar masing-masing atom. Yang lebih penting, sinyal 13C-NMR untuk gugus metil pada metionin yang relevan berada pada bagian yang sangat berbeda dari normal, dan lebih menandakan adanya inti karbon setelah sulfilimin dalam molekul-molekul sintetik. “Ikatan sulfilimin juga bisa direduksi [dengan menggunakan tiol] menjadi sulfida dan amina semula,” kata Hudson, “dan jika kita mereduksi ikatan ini kita akan dapat merecovery metionin dan hidroksilisin,” yang menunjukkan bahwa ikatan kolagen berperilaku secara kimiawi seperti sulfilimin.

Read More